生物反应中，酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合，就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁钥学说”，是“诱导契合”学说的前身。
酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在，而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。
扩展资料
科学家后来发现,当底物与酶结合时,酶分子上的某些基团常常发生明显的变化。另外，酶常常能够催化同一个生化反应中正逆两个方向的反应。
因此,“锁和钥匙学说”把酶的结构看成是固定不变的,这是不符合实际的。于是，有的科学家又提出，酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在，而是在受到诱导之后才形成互补的形状。这种方式如同一只手伸进手套之后，才诱导手套的形状发生变化一样。
参考资料来源：百度百科——诱导契合学说
生物反应中，酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合，就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁钥学说”，是“诱导契合”学说的前身。
酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在，而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。
酶是一类极为重要的生物催化剂
由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。
酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（Ribonucleic Acid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。
生物反应中，酶和底物结合时，底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合，就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状，使酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物，这就是“锁钥学说”，是“诱导契合”学说的前身。
“诱导契合”学说指出，酶并不是事先就以一种与底物互补的形状存在，而是在受到诱导之后才形成互补的形状。底物一旦结合上去,就能诱导酶蛋白的构像发生相应的变化，从而使酶和底物契合而形成酶-底物络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。
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