免疫球蛋白（Ig）具有抗体（Ab）活性或化学结构，与抗体分子相似的球蛋白。免疫球蛋白是由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。免疫球蛋白分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。
抗体是机体免疫细胞被抗原激活后，B细胞分化成熟为浆细胞后所合成、分泌的一类能与相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。抗体是生物学功能上的概念，而免疫球蛋白是化学结构上的概念。所有抗体的化学基础都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白并不都具有抗体活性。
扩展资料：
哺乳动物的初乳含有丰富的活性免疫球蛋白，是自然界惟一富含活性免疫物质的天然食品。人体摄入后可有效提高机体免疫力，对抗病菌侵袭，而且不会对人体产生副作用。
当病毒侵入人的体内，机体会自动产生很多抗体，来对付病毒（抗原）。 如果病毒量太大，而机体来不及产生足够的抗体，就会感冒。感冒使机体以一种更加有效的防御方式来产生抗体，消灭病毒。
丙种球蛋白注入人体后产生的免疫力是被动给予的，不是自身主动产生的，一般2周就被排泄，之后体内丙种球蛋白的含量又恢复到原来水平，要长期保持体内所含丙种球蛋白的高水平，就必须每隔2周注射1次。
应用丙种球蛋白有一定的适应症，因为该药随所含抗体量的不同而预防效果各异。普通的丙种球蛋白主要用于预防麻疹、甲肝、流行性腮腺炎等，想用丙种球蛋白来预防各种疾病是不可能的。
如果反复注射丙种球蛋白，因其本身可作为抗原，刺激人体产生一种对抗丙种球蛋白的抗体，即抗抗体，一旦再注射丙种球蛋白，就会被抗抗中和，不能发挥其抗病作用。
参考资料来源：百度百科——免疫球蛋白
免疫球蛋白是一组具有抗体活性的蛋白质，主要存在于生物体血液和其他体液（包括组织液和外分泌液）中，可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。免疫球蛋白生物学活性有以下几种：
①特异性结合抗原
特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。
②活化补体
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。当抗体与相应抗原结合后，IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结合C lq的补体结合点，开始活化补体。
2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。
③结合Fc受体
不同细胞表面具有不同Ig的Fc受体，分别用FcγR、FcεR、FcαR等来表示。当Ig与相应抗原结合后，由于构型的改变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合。抗体与Fc受体结合可发挥不同的生物学作用：
1．介导I型变态反应变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面IgE高亲力受体细胞脱颗粒，释放组胺，合成由细胞FcεRI结合。
2．调理吞噬作用 调理作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4B等调理素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原。
3．发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用
④通过胎盘
在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染有重要作用。
1964年世界卫生组织举行专门国际会议，将具有抗体活性的球蛋白或化学结构上与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）。免疫球蛋白包括抗体球蛋白和骨髓瘤、巨球蛋白血症等病人血清中未证实有抗体活性的异常免疫球蛋白。免疫球蛋白是化学结构上的概念，而抗体是生物学功能上的概念。所有的抗体均属免疫球蛋白，但免疫球蛋白并非都是抗体。免疫球蛋白的生物学活性取决于其分子中不同功能区的特点。免疫球蛋白的生物学活性主要表现在以下几个方面： 1.结合特异性抗原 2.活化补体 3.结合细胞： 4.通过胎盘和粘膜：①主动通过胎盘：在人类，IgG是唯一能从母体通过胎盘转移到胎儿体内的免疫球蛋白。IgG的Fc段和胎盘滋养层细胞膜表面的IgGFc受体能产生可逆性的结合，进而被分泌进入胎儿体液中，形成自然被动免疫，在胎儿期抗感染免疫中发挥重要的作用。②通过粘膜细胞分泌到外分泌液中：IgA可通过消化道、呼吸道和乳腺等上皮细胞，形成分泌性IgA（SIgA），分泌至粘膜表面发挥局部免疫作用。 5.结合葡萄球菌A蛋白质 IgGFc段能与金黄色葡萄球菌A蛋白（staphylococcal protein A，SPA）的Fc受体结合，这一特性已广泛应用于免疫学诊断和抗体纯化等技术中。 6.具有抗原性 免疫球蛋白具有双重性，它既是有抗体活性的球蛋白分子，通过其可变区识别抗原，同时本身又是良好的抗原物质。由于免疫球蛋白存在抗原性，可被免疫细胞所识别，在异种、同种异体和自体体内激发产生抗免疫球蛋白的抗体。
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